Способ определения качества кулинарных изделий после хранения

СОВЕТСКИХЛИСТИЧЕСКИХ СПУБЛИН б 1)4 СО ОПИСАНИЕ ИЗОБРЕТЪ ЛЬСТВ ЕСТ(54) (57) С КУЛИНАР НЫХ включающий отлич целью обес 06 ГОСУДАРСТВЕННЫИ КОМИТЕТ ССС ПО ДЕЛАМ ИЗОБРЕТЕНИЙ И ОТКРЫ А ВТОРСКОМУ СВИ(7 1) Институт питания АМН СССР(56) ГОСТ 21237-75,ОСОБ ОПРЕДЕЛЕНИЯ КАЧИЗДЕЛИЙ ПОСЛЕ ХРАНЕНИЯотбор пробы и ее анализю щ и й с я тем, что,ечения возможности опр,801388793 деления качества блюд после разогрева при одновременном упрощении способа, предварительно отбирают пробу свежеприготовленного изделия, ана, лизу подвергают обе пробы путем воздействия на них проталитическим ферментом и инкубации, после инкубации через равные промежутки времени определяют количество ароматических аминокислот путем спектрофотометрии и по полученным данным определяют степень протеолиза, а о качестве изделий после разогрева судят по разнице скорости протеолиза.Изобретение относится к пищевойпромышленности и общественному питанию, а именно к способам контролякачества кулинарных изделий послехранения,Цель изобретения - обеспечениевОзможности определения качестваблюд после разогрева при одновремен-.ном упрощении способа. 10При определении качества кулинарных изделий известным способом невозможно определить качество кулинарных изделий после разогрева,так как микроорганизмы погибают. . 15Предложено испольэовать свойствапротеолитических ферментов реагировать на малейшие изменения в кон .мации (структуре) белковых молекул. Это выражается в различии протеолиза при различных обработкахбелков-субстратов, в данном случаебелковых продуктов, в нарастаниив продуктах свободных аминокислот,П р и м е р 1. Выбирают 5-7 кусочков мяса, отмывают от соуса, тщательно удаляют влагу Фильтровальной бумагой и измельчают их в мясорубке,Навеска фарша для анализа 1 г.После шести суток хранения гуляш 30разогревают. Затем отбирают пробыаналогично описанному, после чегонавески переносят в колбы и заливаютсоответствующим буфером: одни, дляопределения протеолиза Ферментомпепсином, 10 мл глицинового буфера(рН 1,5, 0,1 М); другие, для определения протеолиза трипсином, 10 млфосфатного буфера (рН 8,0, 0,1 М).Пробы хорошо встряхивают, отбирают 40из каждой по 1 мл в пробирки с 3 мл107.-ной трихлоруксусной кислоты (ТХУ)(слепые пробы), а оставшиеся 9 млпомещают в водяной термостат при37 С на 5 мин. Непосредственно перед 45употреблением растворяют навески по10 мг Фермента (пепсина или трипсина); в дистиллированной воде пепсини в 0,001 н.соляной кислоте трипсин.Трипсин необходимо растворять в очень50слабом растворе соляной кислоты дляпредотвращения автолиза фермента.Растворы Ферментов прогревают в течение 5 мин в водяном термостате.Предварительно отбирают по 1 мл дляслепых проб и смешивают в ранее отобранными слепыми пробами. После прогревания растворы ферментов добавляютк пробам, включают секундомер, перемешивают и термостатируют при 37 С.Через 5, 10, 15, 30 и 60 мин отбирают по 2 .мл проб в пробирки с 3 мл107,-ной ТХУ. После отбора последнейпробы (через 60 мин после началагидролиза) пробирки помещают в холодильник при +4 - 6 С на 1 ч (можнона сутки). Затем пробы фильтруютчерез обычные фильтры для отделенияосадка (можно цектрифугировать при5000-8000 об/мин в течение 30 мин).Прозрачный фильтрат спектрофотометрируют на спектрофотометре Сфпридлине волны 280 нм. Из полученныхрезультатов вычитают величины слепыхпроб, которые обрабатывались так же,как образцы, только без инкубации.Вычерчивают кривые протеолиза, откладывая по оси абсцисс время в минутах, по оси орДинат поглощение придлине волны 280 нм (на фиг.1 изображены кривые.протеолиза пепсином;на фиг.2 - кривые протеолиза трипсином, пунктирной линией обозначенакривая протеолиза после храненияи разогрева).П р и м е р 2. Треску жаренуюпосле ее приготовления, хранения(сплошная линия), хранения и разогрева (пунктирная линия) обрабатываюти исследуют аналогично описанномув примере 1 (на фиг.3 представленыкривые протеолиза пепсином; нафиг.4 - кривые протеолиза трипсином,штрихпунктирной линией показана кривая протеолиэа сразу после приготовления).П р и м е р 3. Мясо в кисло-сладком соусе обрабатывают и исследуютаналогично описанному в примере 1(на фиг.5 даны кривые протеолизапепсином; на фиг.6 - кривые протеолиза трипсином, сплошной линией обозначена кривая протеолиза свежеприготовленного блюда, штрихпунктирнойлинией - после разогрева, пунктирнойлинией - после хранения).П р и м е р 4. Навески каши гречневой рассыпчатой по 1 г не подвергали диалиэу, а сразу же заливали соответствующим буфером: один, для определения протеолиза пепсином, 10 млглицинового буфера (рН 1,5, 0,1 М),другой, для определения тротеолизатрипсином, 10 мл Фосфатного буфера(рН 8,0, 0,1 М).Далее опыт проводили аналогичноописанному в примере 1, 1388793В примере 4 - из-за присутствиябольшого количества пептидного материала (высокие слепые пробы) в образце (гречневой каше) не происходило протеолиза. Таким образом, предварительный диализ образца необходимво всех образцах с высоким содержанием пептидного материала.На фиг.7 представлены кривые ферментативного протеолиза пепсином каши гречневой после диализа; на фиг8 кривые протеолиза трипсином, пунктирной линией показана кривая послехранения, сплошной - кривая гидролиза свежеприготовленной каши.П р и м е р 5. Гуляш из говядиныподвергали обработке и воздействиюхимотрипсина, Опыт проводили аналогично описанному в примере 1 дляпротеолиза трипсином,Как видно из фиг,1-4, степеньатакуемости белков протеолитическимиферментами охлажденных вторых блюд:мяса в кисло-сладком соусе, рыбыжареной (треска) и гарнира - гречневой каши рассыпчатой, практическине меняется по сравнению со скоростью переваривания белка свежеприготовленного блюда. Это свидетельствует о том, что ни охлаждение, ниразогрев не меняют качества белкаэтих блюд,Исключение составляет лишь гуляшиз говядины, скорость протеолизабелка которого снижается после трехсуток хранения и разогрева, причем1 наиболее четко это выражено приферментативном протеолизе пепсином(фиг,1). Ухудшение перевариваемости 5белка гуляша обусловлено более жестким режимом его приготовления посравнению с технологией приготовления мяса в кисло-сладком соусе, чтоприводит к образованию прочных комплексов белка с липидами и углеводами, перевариваемость которых ухудшается при хранении и разогреве.Сравнение характера кривых кийетики накопления ароматических аминокислот (фиг.1-4) свидетельствует отождественности поведения пепсинаи трипсина практически на всем участке кривых.Сравнение скорости перевариваниябелка всех указанных свежеприготовленных вторых блюд пепсином и трипсином показывает существенное различие в чувствительности этих ферментовдля мяса и рыбы. Если скорость пере варивания белка пепсином заметно различна для мяса в кисло-сладком соусе,гуляша и рыбы жареной, то по трипсину она одинакова. Растительный белок/каши гречневой переваривается значительно медленнее белка мяса и рыбы. Как видно из приведенных примеров, предлагаемый способ определения качества белка прост, обеспечивает высокую достоверность результатов и позволяет определить качество кулинарных изделий после разогрева.1388793 рректор С Шекма 55 ВН Заказ одпис д,4/5 оизводственно-полиграфическое предприятие, г.ужгород, ул.Проектная, 4 Редактор А.Огар Техред М.Моргента Тираж 847 ИИПИ Государственного комитета С по делам изобретений и открытии 13035, Москва, Ж, Раушская наб