C12N 9/50 — протеиназы

Способ получения коллагеназы

Загрузка...

Номер патента: 6035

Опубликовано: 31.08.1928

Автор: Садиков

МПК: C12N 9/50

Метки: коллагеназы

...Бечагнин, Ленинград, Международный, 7. при биологической температуре (30 -37.), превращая клейдающие вещества в клей. Даже при продолжительном воздействии коллагеназы на глутин в кислой среде, гл утин не испытывает углуоления гидратации и не превращается в неклеющий и в незастудневающий продукт, .Коллагеназа встре- чается и в других органах помимо панкреатической железы (печень, селезенка и т. д.). Содовые и глицериновые вытяжки селезенки содержат коллагеназу, лишенную примесей трипсина (фибриназы). 1 оллагеназа также обнаружена в препаратах, применяемых для мягчения кожи, например, оропон, эродин, эско и т. п, 11 з подобных препаратов коллагеназа получается по методу фракционированных экстракций растворами соды и глицерином. Этот...

Способ получения фицина

Загрузка...

Номер патента: 281745

Опубликовано: 01.01.1970

Авторы: Махарадзе, Чумбуридзе, Мшвидобадзе

МПК: A61K 38/47, C12N 9/50

Метки: фицина

...его на диэтиламиноэтилцеллюлозс с градиентной элюцией в ацетатном буферном растворе при рН 5,5 - 5,7 в присутствии 0,5 М раствора хлорида натрия.Для получения фпцпна предлагаемым способом млечный сок пз листьев и незрелых плодов инжира цептрифугируют при 5000 - 5500 об/мин в течение 40 - 45 лтин и смешивают центрифугат с ацетоном в соотношении 1;3, Выделявшийся фермент отделяют центрифугированием и растворяют в дистиллированной воде, Осаждение фермента ацетоном повторяют еще 3 - 4 раза, отделяя раствори- тель с примесями центрифугированием. Выделившийся сырой фермент растворяют в десятикратном количестве дистиллированной воды. Полученный раствор пропускают черездиэтиламиноэтилцеллголозой пви10 С. Элюцию осуществляют...

327689

Загрузка...

Номер патента: 327689

Опубликовано: 01.01.1972

Авторы: Иностранна, Такааки, Иосиро, Кендзи, Хамао, Томно, Маса, Япони, Зайдан

МПК: C12N 9/50

Метки: 327689

...г препарата, обеспечивающего 50% -ное ингнбирование пепсина при добавлении его в экспериментальный раствор в количестве 0,04 лкг, После кристаллизации препарата из метанола получают вещество, обсспе нгвающсс 50%-нос игггггбирование пепсина при добавлении его в экспериментальный раствор в количестгзе 0,02 лгкг.Пример 5, 0,4 г препарата, полученного как описано в примере 2, растворяют в 5 ггл смеси этилацетата и метанола (3;1) и хроматографируют на силикагеле как описано в примере 4, но с использованием в качестве растворителя смеси этплацетата и метанола (3: 1). Фракции элюата, содержащие пепстатин (с 10 по 20), смешивают и упаривают, получая 0,29 г препарата, который кристаллпзугот из метанола и получают 0,14 г иглообразных кристаллов...

Тв-штамм aspergillus awamor1 44-26-продуцент, .; р31рг9т9 пектолитических ферментов “ltllh

Загрузка...

Номер патента: 396362

Опубликовано: 01.01.1973

Авторы: Калун, Голгер, Лысиков, Юдин, Вители, Силищенска, Воронова

МПК: C12N 15/01, C12N 9/14, C12N 1/14 ...

Метки: 44-26-продуцент, р31рг9т9, awamor1, тв-штамм, аспергиллус, ltllh, пектолитических, ферментов

...от него по морфологическим свойствам и по активности пектолитических ферментов,Полученный штамм Азрегр 1 в;л атОг 44-2 о ха ра ктеризуется следующим;1 свойст- ВЯМИ.Штамм образует конидии размером 3,0 -8.5 .ик, пре.;мушественио 5 - б .ик. Конидиеносцы двухъярусные, уродливой формы. Диаметрголовок конидиеносца 1,0 - 2,2 тк. Стеригмыредкие, Склероций не образует,5 На морковном агаре среды Чалека Вырастают зеленовато-бурые 1(рупные колонии, диаметр, (вторых составляет в среднем 5,0 -5,5 сз. Края колон ш неровные, изрезанные, сглуоокоп Вствистои склядчятостъ 0. ПО пер 1 О ферип ко,о;1:1 проходит белая кайма ириной около 0,80,9 г,1.Отношение к источнику углерода, СбражиВает г;покозу, мяльтозу и арабинозу. Гидролизусг (рахмаг 1 пектин.15...

Способ определения активности протеиназ

Загрузка...

Номер патента: 397843

Опубликовано: 01.01.1973

МПК: C12N 9/50, C12Q 1/38, C11D 3/386 ...

Метки: активности, протеиназ

...субстрата птемпературе 40 С, аизмеряют в интервалевлияние компонентовактивность протсиназчину оптической плотитоэлектроколориметреили ФЭКс красньп677 ммк) . Протеоли Опубликовано 17.1 Х.1973 Дата опубликования оп Изобретение относится к способу определения активности протеиназ в составе синтетических моющих средств (СМС) и может применяться для контроля качества последних.Известен способ определения активности протеиназ по степенен гидролиза белкового субстрата, устанавливаемой колориметрически по интенсивности окрашивания образовавшегося в гидролизате тирозина с реактивом Фолина. Гидролиз белка проводят при рН 7,5 - 7,6 и температуре 30 С, а интенсивность окрашивания тирозина определяют в интервале оптической плотности 0,2 - 0,8....

Способ получения гранулированного ферментного препарата

Загрузка...

Номер патента: 872549

Опубликовано: 15.10.1981

Авторы: Голгер, Калунянц, Мошкин, Гульман, Рустамбекова

МПК: C12N 9/50

Метки: препарата, ферментного, гранулированного

...Заказ 8950/41 Тираж 531 ВНИИПИ Государственного комитета СССР по делам изобретений и открытий 113035, Москва, Ж, Раушская наб., д. 4/5Подписное Филиал ППП "Патентф, г. Ужгород, ул. Проектная, 4 на виброситах с частотой колебаний 10-20 Гц.Обычно в качестве концентрата фермента используют ультраконцентрат щелочной протеиназы, полученный путем концентрирования культуральной жидкости на ультрафильтрационной установке до заданной кратности, что позволяет получить ферментный препарат с максимальной ферментативной активностью.Распыливание ультраконцентрата 10 раствора фермента в минеральную соль, транспортируемую воздушным потоком по замкнутому контуру, обеспечивает равномерную, постепенную пропитку, что способствует образованию рыхлой...

Способ получения молокосвертывающего ферментного препарата руссулин

Загрузка...

Номер патента: 883174

Опубликовано: 23.11.1981

Авторы: Кулинченко, Гуцалюк, Нудьга, Епифанов, Каталевский, Евтихов, Ручков, Круглова

МПК: C12N 9/50

Метки: препарата, молокосвертывающего, руссулин, ферментного

...Фермента 125130 тыс, ед/г. Диаконцентрат дополнительно ультрафильтруют до СВ 4-6750 с последующим доведением рН до 5,05,5 и подачей на сушкуили непосредственно подают на сушку после доведения рН, а диафильтрат и оба ультраФильтрата смешивают (ХПК смеси 350- 5450 мг 02/л, СВ 0,3-0,57.) и используют частично для приготовления исходной питательной среды или подают набиологическую очистку,В таблице приведены данные по выходу промежуточных продуктов по стадиям получения ферментного препаратаРуссулин с применением методов осаждения и ультрафильтрации.Как видно из таблицы, применениеультрафильтрации с последующей распылительной сушкой ультра- или диаконцентрата упрощает технологию получения ферментного препарата и существенно увеличивает его...

Способ получения щелочной протеазы

Загрузка...

Номер патента: 899646

Опубликовано: 23.01.1982

Авторы: Мирошник, Халабузарь, Медведев

МПК: C12N 9/50

Метки: протеазы, щелочной

...содержащей источник углерода в постоянной концентрации, азота,минеральные соли и стимуляторы биосинтеза ферментов при регулируемыхрежимах температуры, рН, аэрации,с последующим выделением ферментаиз культуральной жидкости, в процес.се ,культивирования дополнительнорегулируют и давление в ферментере путем поддержания его впериод интенсивного роста культуры до начала стационарной Фазыв пределах 2,0-0,8 кгс/см, вв период активного синтезаферментов снижая его до 0,50,2 кгс/см,64менения давления активность культу- ральной жидкости в конце ферментации 12000 ед/мл.П р и и е р 2. В ферментер емкостью 63 м загружают 31,5 м стерильной питательной среды, в состав которой входит крахмал, казеин, БВК, кукурузная мука, кукурузный экстракт и...

Способ получения фибринолитического фермента

Загрузка...

Номер патента: 907070

Опубликовано: 23.02.1982

Авторы: Фалина, Псурцева, Петрищев, Денисова

МПК: C12N 9/50

Метки: фермента, фибринолитического

...хо. лоду при 3- С 1 созволяет сохранить фермейт в нативиом состоянии. В течение 12-14 ч происходит полное экстрагирование фермента. Вьсделение фермента из экстракта сернокислым аммонием позволяет сконцентрировать в осадке белки, содержащие фермент.При насыщении сериокислым аммонием от 0,75 до 0,80 осаждаются белки с фибринолитической активностью, тогда как при насыщении ниже 0,75 наблюдается потеря фермента, а выше 0,8 в осадок выпадают неактивные балластные белки, что загрязняет продукт и снижает его удельную активность. Шадящий режим осаждения в течение 1-2 ч, за которые полностью формируется осадок, способствует сохранению исходной активности нативного фермента, тогда как более длительная экспозиция осадка приводит к частичной...

Способ одновременной очистки протеолитического фермента и его обратимого ингибитора

Загрузка...

Номер патента: 962302

Опубликовано: 30.09.1982

Авторы: Березин, Рева

МПК: C12N 9/50

Метки: протеолитического, обратимого, фермента, одновременной, ингибитора

...- экстракцией из клубней картофеля и Фракционированием сульфатомаммония 6,Раствор неочищенного ингибитора,полученный как указано. выше, пропускают через колонку с сефадексом 6-100,уравновешенную 0,1 М ацетатным буФером с 1 М БаС 1(рН 4,0) Юля удаления белковых примесей с большим молекулярным весом, чем ингибитор. Элюцию катепсина Р осуществляют раствором ингибитора катепсина Р из картофеля при тех же случаях, что и сорбцию.Условия элюции Фермент-ингибиторНого комплекса таковы (рН 4,0), что полученный комплекс катепсина Р и его ингибитора из картофеля находится в ассоциированном состоянии и молекулярный вес его равен сумме молекулярных весов фермента и ингибитора,Раствор, содержащий комплекс, отдедяют от низкомолекулярных белковых...

Способ получения комплекса протеолитических ферментов

Загрузка...

Номер патента: 1027206

Опубликовано: 07.07.1983

Авторы: Баширова, Богуславский, Кестере, Трофимова, Вина, Мишунин

МПК: C12N 9/50

Метки: протеолитических, ферментов, комплекса

...стрептомицхна, которые упаривают в трех-пятикратном объеме, а очистку осуществляют путем введения хлористой соли кальция или магния в количестве 50 55 г на 1 лупаренных сточных вод.При атом перед упариванием проводятдополнительную стабилизацию фврментного комплекса путем введения хлористойсоли кальция или магния в количестве0,2-4 г на 1 л сточных водПример 1.К 5 лсточныхвод,имеющих следующую характеристику:содержание белка 4,3 5,5 мг/мл; содержание стрептомицина 0,1 6,0 ед/мл; исходная протеолитическ ая активность ( поКунитцу) О 5-11,5 ед/мл; рН 4,5-6,0полученных после отделения стрептомицина, непосредственно перед упариваниемвводят СаС 1 6 НО в количестве 0,001 М.Затем раствор концентрируют на циркуляционном испарителе, который...

Способ очистки протеолитических ферментов

Загрузка...

Номер патента: 942427

Опубликовано: 07.01.1984

Авторы: Акпаров, Руденская, Гайда, Степанов

МПК: C12N 9/50

Метки: протеолитических, ферментов

...М Г 4 аНСОЗ , рН 10,0, 34 мг п-бензохинона в 2 мл абсолютного диметилформамида и 220 мг бацитрацина.Смесь осторожно перемешивают 4 ч иоставляют на ночь при 5 С, Затемсорбент тщательно промывают 0,1 МКаНСО- с рН 10, водой, спиртом, а7перед опытом всеми элюирующими растворами. Полученный темноокрашенныйсорбент по данным аминокислотногоанализа содержит 46 мкмоль бацитрацина на 1 г сухого сорбента, Дляочистки пенсина 0,1 М ацетатный буФерный раствор с рН 5,0, содержащийнеочищенную протеиназу с удельнойактивностью 23 е,а,/о,е пропускаютчерез хроматографическую колонку(5 х 0,5 см), заполненную Ьацитрацинсилохромом. Затем сорбент промываютисходным буфером. Активный Ферментэлюируют 25%-ным изопропиловым спиртом в 1 М ИаС с рН 5,0....

@ -нитроанилиды пироглутамилсодержащих пептидов в качестве субстратов сериновых протеиназ

Загрузка...

Номер патента: 1025091

Опубликовано: 23.02.1984

Авторы: Хайду, Баландина, Люблинская, Степанов

МПК: C07K 5/113, C12N 9/50, C12Q 1/00 ...

Метки: пироглутамилсодержащих, нитроанилиды, пептидов, сериновых, качестве, протеиназ, субстратов

...Ь-лейцина или и-нитроаналида Ь-фенилаланина. Если А - остаток Ь-аланина, в реакционную смесь добавляют Б-оксисукцинимид. П р и м е р . и-Нитроанилид 1-пи- роглутамил-Ь-аланил-Ь-аланил-Ь-лейцина.0,2 г (0,74 ммоль) ь-пироглутамил-Ь-.аланил-Ь-аланина и 0,018 г (0,74 ммоль) и-нитроанилида Ь-лейцина растворяют в 10 мл абсолютного диметилформамида. К раствору при 0 С и при перемешивании добавляют 0,08 г (0,74 ммоль) Б-оксисукциними-да и раствор 0,2 г (0,9 ммоль)Н,И(- дициклогексакарбодимида в 5 мп абсолютного диметилформамида. Реакционную смесь перемешивают 3 ч прио0 С, затем 20 ч при комнатной температуре. Отделяют осадок фильтрованием, Фильтрат упаривают в вакууме досуха. Остаток растворяют при слабом нагревании в 5 мл и -бутилового спирта,...

Способ выделения катепсина в из ткани почки

Загрузка...

Номер патента: 1286626

Опубликовано: 30.01.1987

Авторы: Щербак, Кирпиченок

МПК: C12N 9/50

Метки: почки, катепсина, ткани, выделения

...при 22500 я 30 мин. нина.Полученную надосадочную жидкость подвергают афинной хроматографии на ко-При выделении катепсина В осадок лонке 2,31,5 см с папаин-сефарозой. после фракционирования сульфатом амОбработку ВгСИ-активированной сефаро- мония (0,7 до насыщения) ресуспензизы проводят строго по рекомендаций руют в 0,01 М фосфатном буфере рН 6,9 фирмы-изготовителя (Рагшасха Гдпе с 10 мМ ЭДТА и наносят на колонку СЬешЫИв)4,0 г ВгСИ-сефарозы отмы бх 2,3 см/с сефадексом С, уравновают 800,0 мл 1 мМ НС 1 и оставляют вешанную этим же буфером. В резульнабухать 1 сут на фильтреиз матиро- тате хроматографии получают два пика ванного стекла, Приготовление папани- ферментативной активности: первый пик сефарозы проводят по способу (Копапа- содержит...

Способ очистки протеиназ цистеинового типа

Загрузка...

Номер патента: 1377292

Опубликовано: 28.02.1988

Авторы: Иевлева, Зимачева, Мосолов

МПК: C12N 9/50, C12N 9/00

Метки: типа, цистеинового, протеиназ

...спротеолитической активностью 38 ед/мгбелка.П р и м е р 2. 140 мг латексарастворяли в 40 мп 0,1 М фосфатногобуфера, рН 7,5 и пропускали черезколонку с Ь мл сорбента. После отмывания колонки тем же буфером от несорбированного белка проводили элюцию О, 1 М фосфатным буфером, рН 7,5,содержащим 0,6 М ИаС 1. Полученныйраствор содержал 120 мг белка с протеолитической активностью 30 ед/мгбелка,П р и м е р 3. Через колонку с6 мл сорбента пропускали раствор140 мг латекса в 40 мл О, М фосфатного буфера, рН 7,0. После отмыванияколонки от несорбированного белкаосуществляли элюцию сорбированногобелка с помощью 0,5 М ИаС 1 в О, 1 Мфосфатном буфере, рН 7,0. Получили107 мг белкового материала с протеолитической активностью 38 ед/мгП р и м е р 4. 50...

Способ получения ингибиторов протеиназ серой гнили подсолнечника

Загрузка...

Номер патента: 1386659

Опубликовано: 07.04.1988

Авторы: Погорлецкая, Левицкий, Балаян

МПК: C12N 9/50

Метки: гнили, подсолнечника, ингибиторов, протеиназ, серой

...(пипеткой 0,4-0,5 мл) и заражали среду спорами патогена. В течение 14-15 сут наблюдали рост культуры серой гнили. 0 биологической активности ингибиторов судили по размерам грибницы патогена и количеству заросших лунок.П р и м е р 1. Используют семена подсолнечника, которые замачивают указанным способом, а полученный раствор ингибитора и ингибитор, полученный по известному способу, сравнивают по антиферментному действию и биологической активности, помещая раствор (1 мг препарата в 1 мп) в лунки на питательной среде (табл. 3). Ингибиторную активность определяют по гидролизу кззеина, а удельную активность рассчитывают на единицу белка в исследуемом растворе, Высокая удельная ингибиторная активность объясняется отсутствием в экстрактах...

Штамм бактерий еsснеriснiа coli продуцент нейтральной протеиназы

Загрузка...

Номер патента: 1390241

Опубликовано: 23.04.1988

Авторы: Федорова, Хайтлина, Усманова, Смирнова

МПК: C12N 9/50

Метки: нейтральной, продуцент, протеиназы, бактерий, еsснеriснiа, штамм

...среде, из расчета 1 млкультуры на 100 мл свежей среды. Культивирование проводят в термостатепри 37 С в течение 5 дней,Ежедневно из колбы отбирают 10 млбактериальной культуры для определения количества клеток и ферментативной активности, О количестве бактерий в отобранных пробах судят по оптической плотности суспенэии приЯ ==600 нм, количеству колоний, выросшихи;, твердой среде, и концентрации об"щего белка в бактериальном экстракте.Для определения ферментативнойактивности клетки осаждают центрифугированием при 5000 об/мин в течение 20 мин, суспендируют в 3 мл раствора для экстракции актина (0,5 мМАТФ, 0,2 мМ СаС 1 , рН 7,5) и разрушают 3 циклами замораживания - размораживания, Полученный экстракт осветляют центрифугированием при 12000...

Способ получения вещества, обладающего фибринолитической активностью иили активностью активатора плазминогена

Загрузка...

Номер патента: 1507204

Опубликовано: 07.09.1989

Авторы: Петер, Джон, Эми, Энтони, Патрик, Эсгар

МПК: C12N 9/50, A61K 38/46

Метки: вещества, обладающего, «и—или», фибринолитической, активностью, плазминогена, активатора

...растворов стандартной урокиназы и фибринолитического энзима были при 5 10 15 20 25 30 35 40 45 50 55 готовлены в указанном буферном растворе. Все другие реагецты разбавлялись в том же самом буферном растворе и держались на холоде перед смешением 0,2 мл разбавленной урокиназы или растворов. эцзима помещались в серию трубок, размером 10 х 50 мм. Далее в трубки вводилось 0,05 мп человеческого плазмицогена (3 мг/мл), 0,5 мл человеческого фибриногена (0,25 вес.Х/объемным) и 0,05 мл тром- бина (40 И 1 Н ед/мл). Содержимое трубок подвергалось быстрому перемешиванйю и затем трубки помещались в водяную баню, имеющую температуруо37,5 С. Сразу же производилось включение секундомера, и время, соответствующее окончанию лизиса, фиксировалось при...

Способ получения кератиназы

Загрузка...

Номер патента: 1565888

Опубликовано: 23.05.1990

Авторы: Насонова, Жеребцов

МПК: C12N 9/50

Метки: кератиназы

...Способ ппредусматрпродуцентадержащей миуглеродногоду, при оптдостиженияфермента, отем, что, сфермента иния процессиспользуют Сощусез с ЛИА 0832, ствляют и рН 10-11,пособ п пример Начальнозначение Протеолитическая активностьед/мл мя кульир ова.ния,атиназнаяивность,ед/мл01,10 8 т су 7,8 7,8 78 9,0 10,0 1 5 0,142 0,996 О, 158 1,956 2,622 3,111 6,044 5 5 5 2,8 11,0 78(из В ест ный За единицу протеолитической акивности принимают такое количество ермента, которое за 1 мин при 30 С атализирует переход в неосаждаемое ТХУ состояние количество каэеина, содержащее микроэквивалент тирозина.За единицу кератинаэной активности принимают такое количество фермента, которое в результате протеоли а 200 мг кератина при 37 С в течее 3 ч в присутствии 5 мл...

Способ получения экзогенного активатора протеина с

Загрузка...

Номер патента: 1565889

Опубликовано: 23.05.1990

Авторы: Коган, Аавиксаар, Тара, Струкова

МПК: C12N 9/50

Метки: активатора, протеина, экзогенного

...не активирует плазминоген и не обладает фибринолитической (плазменно-подобной) активностью. Таким образом, препарат является селективным и эффективным активатором протеина С, так как не активирует другие белки при их физиологической концентрации. О 0 5 0 45 50 55 Препарат можно использовать вкачестве экзогенного активатора протеина С в определении его функциональной активности в крови.П р и м е р 1. К 1,0 г яда щитомордника добавляют 5 мл 0,19 М раствора уксуснокислого аммония, смесьмедленно перемешивают в течение 4 чопри 4 С, Растворенный яд центрифуги"руют при 5000 об/мин при 4 С в течение 30 мин, Осадок выбрасывают, надосадочную жидкость используют длягель-фильтрации. Гель-Фильтрацию проводят на колонке сефадекса 6-100тонкий, размеры...

Способ отбора мутантов sтrертомyсеs sрнеrоidеs продуцентов экзопротеазы с фибринолитической активностью

Загрузка...

Номер патента: 1631082

Опубликовано: 28.02.1991

Авторы: Прянишникова, Аль-Нури

МПК: C12N 15/01, C12N 9/50

Метки: мутантов, sтrертомyсеs, продуцентов, sрнеrоidеs, экзопротеазы, активностью, отбора, фибринолитической

...для выращивания стрептомицетов, уже густо засеянные моноспоровой суспензией спор, содержащей 2 10 -2.10 спор стрептомицета7 8в 1 мл фосфатного буфера 0,005 М, рН 7, подвергшейся предварительно облучению УФ-лучами в оптимальной для получения "+" вариантов дозе. Через 5 дней инкубации просматривают засеянные чашки Петри (среду в чашках Петри приготавливают с агаром в концентрации 1 Х, что обеспечивает лучшую диффузию Фрагмента в агар, а посев густым газоном исключает стадию подбора концентраций высеваемых на чашки Петри суспензий, необходимую 25 при рассеве на фибриновые среды что значительно упрощает селекционную работу)Зона подавления роста стрептомицета при этом составляет 30-40 мм ,вокруг цилиндров с Ферментом, и толь-, ко единичные...

Способ получения пепсина рыб

Загрузка...

Номер патента: 1652342

Опубликовано: 30.05.1991

Авторы: Сухова, Сахаров

МПК: C12N 9/50

Метки: пепсина, рыб

...активности целевого продукта и его выхода.Время инкубации пепсина при кислых рН выбрано на основании того факта, что при инкубации меньше 15 мин удельная активность пепсина невысока. Вместе с теминкубация в течение более 300 мин (по-видимому, за счет инактивации) понижает величину активности целевого продукта.П р и м е р 1. 175 г внутренних органов мойвы гомогенизируют в 500 мл 5 мМ ацетатного буфера, рН 5, Гомогенат инкубируют в течение 20 ч при комнатной температуре, а затем центрифугируют в те, чение 30 мин при 19000 9, 4 С, Для активации пепсиногена рН гомогената доводят до 2 с помощью 2 н. НС и инкубируют 30 мин при комнатной температуре. Для окончания реакции активации рН поднимают до 4,4 с помощью 4 М раствора ацетата натрия,...

Штамм базидиального гриба coprinus dомеsтiсus (fr)gray вкм f 2459 д продуцент фибринолитических и тромболитических ферментов.

Загрузка...

Номер патента: 1137762

Опубликовано: 07.08.1991

Авторы: Денисова, Киянов, Фалина, Псурцева, Петрищев

МПК: C12N 9/50, C12N 15/00

Метки: fr)gray, ферментов, штамм, гриба, тромболитических, фибринолитических, coprinus, вкм, продуцент, dомеsтiсus, базидиального

...солодоворостковым и кукурузным экстрактами.Соргхпця Йошевгсцв - культурадереворазрушающего гриба, относитсяк возбудителям бурой гнили древесины,дает отрицательный тест на реакциюБавендамма на среде с таннином,Штамм-продуцент выращивают глубинно в колбах на 0,5 л, содержащих100 мл питательной среды, при 25 лСна качалке при 130-160 об/мин. Посевной материал вносят в виде суспензии(иэмельченная пленка мицелия) в количестве 107. от объема среды. Для посевного материала и для культивирования гриба, используют питательную среду следующего состава, г/л: глюкоза, 11310, пелтон 2,5; КНРО 0,6; КНРО0,4; МдБО 4 НдО 0,05; ИаС 1 О,5; СаС 120,05; РеБО 4 0,005; ЕпБ 04 0,001;МпБ 04 0,003; солодово-ростковый экстракт 0,17 (по сух. весу), вода...

Способ выделения растительных клеточных ядер

Загрузка...

Номер патента: 1701747

Опубликовано: 30.12.1991

Авторы: Вафина, Иванова

МПК: C12N 9/50

Метки: выделения, растительных, ядер, клеточных

...среде для выделения клеточных ядер, очистку которьх производят через пятислойный (50, 60, 70, 80, 90 мас.%/обьем) забуференный глицериновый градиент,Ядра из растительн х тканеи выдел путем трехступенчатойомогенизации ни 7 с, 15 с, 45 с при 15000 об/мин в глицерине, содержащем 0,02 М триэтан мин (ТЗА). НС рН 6,8; 0,005 М Мц 0,025 М КС; 0,003 СаС 2, 0,005 М М 0,004 М н-октиловый спирт и 0,004 М,о-мер каптоэтанол. Растительный материал, отфильтрованный через 4 слоя капрона размером пор в 70 мк, центрифугировали при 500 об/мин в течение 5 мин с целью освобождения от грубых неразоушенных тканей и целых клеток, затем надосадок центрифугировали при 2700 об/мин в течение 20 мин. Осадок ядер бьл очищен через пятислойный глицериновый градиент...

Способ получения пепсина

Загрузка...

Номер патента: 1723123

Опубликовано: 30.03.1992

Авторы: Сухова, Сахаров

МПК: C12N 9/50

Метки: пепсина

...дополнительное соосаждение балластных белков, что приводит к понижению удельной активности целевого продукта,Нижняя граница концентрации сульфата аммония при осаждении пепсина обусловлена тем, что при концентрации ниже 35 не удается количественно выделить пепсин,Верхняя граница концентрации сульфата аммония при осаждении балластных веществ обусловлена тем, что при концентрации выше 17 наблюдается дополнительное соосаждение пепсина, что приводит к понижению выхода целевого продукта.Нижняя граница концентрации сульфата аммония при осаждении балластных веществ обусловлена тем, что при концентрации ниже 12 не удается полностью отделиться от примесных веществ.Предлагаемый способ заключается в следующем. 200 г внутренних органов рыб...

Способ получения ядерных фракций, обладающих протеиназной и ингибирующей активностью

Загрузка...

Номер патента: 1733471

Опубликовано: 15.05.1992

Авторы: Иванова, Вафина

МПК: C12N 9/50

Метки: обладающих, протеиназной, фракций, активностью, ядерных, ингибирующей

...компоненты экстрагировали 0,5 н МаОН (ядерный матрикс ). Все фракции ядерных компонентов получали путем трех посл едовател ьн ых экстра кций. Достаточность экстракций контролировали по выходу белка, Ядерные фракции хранили при -196 в азоте,Аффинную хроматографию проводили на колонках(1 Х 0,5 см) либо с иммобилизованным трипсином("СПОФА", ЧССР), либо ингибитором трипсина ("Кеапа", Венгрия), ковалентно присоединенных к СИВг-активированной агарозе(Институт химии АН ЭССР).Протеиназную активность трипсина и трипсиноподобных протеиназ опредегяли по расщеплению низкомолекулярного белка протамина ("СаВослеп", США),Количество освободившегося аргинина рассчитывали, пользуясь калибровочным графиком, В качестве стандарта использовали О,...

Способ получения бромелаина

Загрузка...

Номер патента: 1804855

Опубликовано: 30.03.1993

Авторы: Иевлева, Мосолов, Во, Фунг, Зимачева

МПК: C12N 9/50, A61K 35/78

Метки: бромелаина

...высоком разбавлении усложняется процесс сушки, а при меньшем количестве экстрагента на единицу сырья не достигает ся полная экстракция. Грубо измельченное сырье с экстрагентом помещают в гомогенизатор, где осуществляют дальнейшее измельчение и экстракцию. Полученную массу отжимают, центрифугируют и высушивают супернатант лиофильно, Активность полученного препарата - 1,0 - 1:2 ед/мг белка.Изобретение поясняется следующими примерами,П р и м е р 1 К двум образцам по 250 г измельченной массы верхушек ананаса добавляют по 500 мл воды или 0,05 М раствора бикарбоната аммония и проводят дальнейшее измельчение и экстракцию в гомогениэаторе. Полученную массу отжимают через несколько слоев марли, центрифугируют при 5500 об/мин и супернатант...

Способ получения химопапаина

Загрузка...

Номер патента: 1838407

Опубликовано: 30.08.1993

Авторы: Ласло, Шандор, Йожеф, Бенце, Эржебет, Тибор

МПК: A61K 37/54, C12N 9/50

Метки: химопапаина

...величину рН 6,5,Первый пик (обозначенный на фиг, 2при помощи А) содержит химопапаин, около1,3 г. Пик В содержит образующее с хлористым барием осадок, неприятно пахнущее,неактивное вещество,Находящийся в пике А фермент фильтруют а стерильных условиях и подвергаютлиофилизации.Активность химоп."паина в любом случае определяли при насыщении субстратом(сложном бензилоксикарбонилглицин-рнитрофениловом эфире (ЮЙ) в следующейреакционной смеси:100 рл приготовленного с ацетонитрилом 20 й-раствора с концентрацией 1л 1 гl мл,2,8 мл 0,1 М ацетатного буферного раствора с величиной рН 5,5 который содержит1 мМ ЕОТа,100 Йл химопапаина.Для характеристики препаратов указывают ниже измеряемое при 25 ОС в течение1 мин при длине волны 340 нм...

Способ иммобилизации сериновых протеаз

Номер патента: 888544

Опубликовано: 10.01.1998

Авторы: Чупов, Валуев, Бурдыгина, Платэ, Гумирова

МПК: C12N 9/50, C12N 11/08

Метки: сериновых, протеаз, иммобилизации

1. Способ иммобилизации сериновых протеаз на полимерных матрицах путем радиационной привитой сополимеризации полимера с непредельным соединением, содержащим реакционноспособные группы, и обработки полученного привитого сополимера раствором фермента, отличающийся тем, что, с целью повышения ферментативной активности получаемого продукта и упрощения процесса, в качестве непредельного соединения, содержащего реакционноспособные группы, используют хлорангидрид , -ненасыщенных одноосновных карбоновых кислот.2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что в качестве хлорангидридов a,